描述血红素的相互作用中心,四氢生物蝶呤,和精氨酸结合位点的铁以挪士使用咪唑,氰化物,一氧化氮作为探针。

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贝尔卡V,蔡

描述血红素的相互作用中心,四氢生物蝶呤,和精氨酸结合位点的铁以挪士使用咪唑,氰化物,一氧化氮作为探针。

生物化学,2000年8月8日,39 (31):9373 - 83。

PubMed ID

10924132 (在PubMed

]

文摘

内皮一氧化氮合酶(以挪士)是一个自给自足的P450-like酶。P450还原酶域是拴在一个含有血红素加氧酶域,底物结合位点(精氨酸)和代数余子式四氢生物蝶呤(BH (4))。这种“三位一体”,位于远端血红素的口袋里,是氧活化和酶催化的中心。调查这三个组件之间的关系,我们检查了绑定动力学三个不同的小血红素配体的存在和缺乏精氨酸,黑洞(4),或两者兼而有之。咪唑绑定是严格与精氨酸,指示一个域重叠。黑洞对咪唑绑定(4)没有明显的影响但稍微增加了精氨酸的k(上)。精氨酸减少k(上)和k(氰化物)由两个命令,指示“动能阻塞器”机制。黑洞(4)稍微增强氰化物绑定。一氧化氮(NO)绑定动力学是更复杂的。增加精氨酸浓度下降没有亲和力的平衡。 In both BH(4)-abundant and BH(4)-deficient eNOS, half of the NO binding sites showed a sizable decrease of the binding rate by L-arginine, with the rate of NO binding at the other half of the sites remaining essentially unaltered by L-arginine, implying that the two heme centers in the eNOS dimer are functionally distinct.

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