从人红细胞中提取核苷二磷酸激酶。导致六聚体酶异质性的两个多肽链的结构特征。
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Gilles AM, Presecan E, Vonica A, Lascu I
从人红细胞中提取核苷二磷酸激酶。导致六聚体酶异质性的两个多肽链的结构特征。
《生物化学杂志》1991年5月15日;266(14):8784-9。
- PubMed ID
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1851158 (PubMed视图］
- 摘要
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人红细胞核苷二磷酸激酶(NDP激酶)是一种六聚体酶，由a和b两种多肽链组成，随机结合(A6, A5B…AB5, B6)这些多肽形成等电点不同的同工酶。在变性条件下，用离子交换层析纯化NDP激酶的A链和B链。经过混合和复性，恢复了常规方法获得的NDP激酶的同工酶模式。在免疫印迹实验和活性抑制研究中，针对纯化链培养的抗体显示出显著的交叉反应性。序列测定结果表明，两条链均含有152个Mr残基，A链为17143个，B链为17294个。两序列同源性较高，同源性88%。酶的磷酸化位点位于His-118。A链与人Nm23蛋白相同，Nm23蛋白被报道为肿瘤转移的潜在抑制蛋白，B链与Nm23- h2蛋白相同。