非催化tetrahydrofolate紧密结合位点10-formyltetrahydrofolate脱氢酶的小领域。

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傅TF,马拉什B, Barra D, Schirch V

非催化tetrahydrofolate紧密结合位点10-formyltetrahydrofolate脱氢酶的小领域。

拱生物化学Biophys。1999年7月15日,367 (2):161 - 6。

PubMed ID

10395731 (在PubMed

]

文摘

10-Formyltetrahydrofolate脱氢酶曾被认定为polyglutamate tetrahydrofolate形式的紧密结合蛋白(r . j .库克和c·瓦格纳生化21日4427 - 4434,1982)。每个单元包含两个独立折叠域由连接肽连接。通过使用稳定的底物和产物类似物10-formyl 5 8-dideazafolate, 8-dideazafolate,分别,我们已经确定,紧绑定叶酸网站是独立于催化部位,它位于n端结构域的蛋白质。这是通过交联10-formyl 5 8-dideazafolate脱氢酶通过羧基的底物模拟。交联基体模拟转换为交联产品复杂通过添加辅酶ii +或者2-mercaptoethanol,证明10-formyl 5 8-dideazafolate注定在活性部位。活性位点的交联,8-dideazafolate而不是用于绑定,8-dideazafolate酶仍然绑定5日—[3 h] tetraglutamate紧密但共价。用有限的大型和小型域分离蛋白水解作用表明,紧密地绑定5 8-dideazafolate - [3 h] tetraglutamate位于小领域。交联的位置10-formyl 5 8-dideazafolate活性部位是由氨基酸序列的一个孤立的胰蛋白酶的肽。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
四氢叶酸	胞质10-formyltetrahydrofolate脱氢酶	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节