软骨寡聚基质蛋白/血栓反应蛋白5与聚合蛋白的相互作用。
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陈芳华，赫恩敦·梅，帕特尔·N，赫赫特·JT，段瑞斯，劳勒·J
软骨寡聚基质蛋白/血栓反应蛋白5与聚合蛋白的相互作用。
中国生物化学杂志。2007年8月24日;282(34):24591-8。Epub 2007 6月22日。
- PubMed ID
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17588949 (PubMed视图］
- 摘要
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软骨寡聚基质蛋白/血栓反应蛋白5 (COMP/TSP5)是肌肉骨骼系统细胞外基质(ECM)的主要组成部分。它与几种生长障碍的关系强调了它的重要性。在这篇报道中，我们研究了它与软骨ECM的主要成分aggrecan的相互作用。我们还测试了COMP/TSP5突变体，指定MUT3，占人类伪性软骨发育不全病例的30%，以确定突变是否影响功能。使用固相结合实验，我们已经证明COMP/TSP5可以结合聚合蛋白。MUT3或用EDTA处理COMP/TSP5时，这种结合减少，表明存在构象依赖的聚合蛋白结合位点。可溶性糖胺聚糖(GAGs)部分抑制了结合，这表明这种相互作用部分是通过聚集蛋白GAG侧链介导的。通过亲和共电泳，我们发现COMP/TSP5以其充满钙的构象与肝素、硫酸软骨素和硫酸肝素结合;用EDTA处理COMP/TSP5可减少这种结合。MUT3与钙填充的COMP/TSP5结合较弱。 Using recombinant COMP/TSP5 fragments, we found that the "signature domain" could bind to aggrecan, suggesting that this domain can mediate the interaction of COMP/TSP5 and aggrecan. In summary, our data indicate that COMP/TSP5 is an aggrecan-binding protein, and this interaction is regulated by the calcium-sensitive conformation of COMP/TSP5; interaction of COMP with aggrecan can be mediated through the GAG side chains on aggrecan and the "signature domain" of COMP/TSP5. Our results suggest that COMP/TSP5 may function to support matrix interactions in cartilage ECM.