Vav1的钙钙蛋白同源结构域与钙调蛋白相关，是T细胞抗原受体诱导Jurkat T淋巴细胞钙释放的先决条件。
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周震，殷杰，窦震，唐杰，张超，曹勇
Vav1的钙钙蛋白同源结构域与钙调蛋白相关，是T细胞抗原受体诱导Jurkat T淋巴细胞钙释放的先决条件。
中国生物化学杂志，2007年8月10日;282(32):23737-44。Epub 2007 6月5日。
- PubMed ID
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17550897 (PubMed视图］
- 摘要
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Vav1是一种在造血细胞中特异性表达的鸟嘌呤核苷酸交换因子，在T细胞发育和激活中起重要作用。Vav1由多个结构域组成，以促进其鸟嘌呤核苷酸交换活性和T细胞抗原受体(TCR)参与后的支架功能。先前的研究表明，Vav1的钙钙蛋白同源结构域(calponin homology, CH)是tcr刺激的钙动员和活化T细胞核因子下游激活所必需的。然而，Vav1在钙通量调节中的作用仍不清楚。为了探索与Vav1相互作用的分子，我们发现钙调蛋白以钙依赖和TCR激活不依赖的方式与Vav1结合。结合位点被映射到Vav1的CH结构域。Vav1缺失的Jurkat T细胞(J.Vav1)与ch缺失的Vav1重组显示出与钙调素抑制剂或J.Vav1细胞处理的Jurkat细胞相同程度的钙释放严重不足。即使磷脂酶cgamma1完全激活，这种缺陷仍然存在，这表明Vav1 CH结构域在钙信号传导中的先决条件作用。结果表明，Vav1和钙调蛋白协同作用增强了tcr诱导的钙释放。这项研究揭示了Vav1 CH结构域参与钙信号传导的机制，并为我们理解Vav1在T细胞激活中的作用提供了见解。