Nur77在细胞中被RSK磷酸化以响应有丝分裂刺激。
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温盖特AD，坎贝尔DG，佩吉M，亚瑟JS
Nur77在细胞中被RSK磷酸化以响应有丝分裂刺激。
Biochem . 2006 Feb 1;393(Pt 3):715-24。
- PubMed ID
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16223362 (PubMed视图］
- 摘要
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Nur77是一种核孤儿受体，能够独立于外源配体激活转录，也已被证明在其定位到线粒体时促进凋亡。Nur77 Ser354位点的磷酸化被认为降低了Nur77结合DNA的能力;然而，细胞中负责这种磷酸化的激酶还没有被清楚地建立起来。在目前的研究中，我们发现Nur77在这个位点上被RSK(核糖体S6激酶)和MSK(丝裂原和应激激活激酶)磷酸化，而不是被PKB(蛋白激酶B)或PKA(蛋白激酶A)在体外磷酸化。在细胞中，体内Nur77的磷酸化由RSK催化，RSK在经典的MAPK(丝裂原活化蛋白激酶)级联下游被激活。在体外实验中，RSK磷酸化Nur77可促进Nur77与14-3-3蛋白的结合，但在细胞中未见这种相互作用的证据。我们已经确定了两个相关的蛋白，Nurr1和Nor1，在细胞有丝分裂刺激的反应中也被RSK在等效位点磷酸化。