Csk同源激酶(Chk/Hyl)的易位控制凝血酶刺激血小板中cd36锚定Lyn酪氨酸激酶的活性。
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Csk同源激酶(Chk/Hyl)的易位控制凝血酶刺激血小板中cd36锚定Lyn酪氨酸激酶的活性。
EMBO J. 1997 5月1日;16(9):2342-51。
- PubMed ID
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9171348 (PubMed视图］
- 摘要
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Chk/Hyl是最近分离的一种非受体酪氨酸激酶，与Src家族激酶中普遍存在的负调控因子Csk具有最大的同源性。为了了解Chk和Csk在血小板中共表达的意义，我们检测了每种蛋白的亚细胞定位。Chk，而不是Csk，在凝血酶刺激后10秒内从Triton x -100可溶性的细胞骨架部分完全转移到Triton x -100不可溶性的细胞骨架部分。Chk和Lyn，而不是Csk和c-Src，在静息血小板的高浓度裂解液中共分离，Chk被发现定位在靠近CD36(膜糖蛋白IV)锚定的Lyn。共分的Lyn的激酶活性被抑制3倍。体外磷酸化实验表明，Chk通过磷酸化其c端负调控酪氨酸来抑制Lyn活性。在用凝血酶刺激血小板时，Chk快速和完全的从Lyn转移引起Lyn的同步激活。这种激活伴随着Lyn在其c端负调控酪氨酸的去磷酸化，并与蛋白酪氨酸磷酸酶合作。这些结果表明Chk，而不是Csk，可能在凝血酶诱导的血小板激活中作为cd36锚定Lyn的易位控制负调控因子。