Calnexin和calreticulin绑定到enzymically积极组织类型纤溶酶原激活物在生物合成和不需要折叠本机构象。

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艾伦年代,Bulleid新泽西

Calnexin和calreticulin绑定到enzymically积极组织类型纤溶酶原激活物在生物合成和不需要折叠本机构象。

j . 1997年11月15日,328 (Pt 1): 113 - 9。

PubMed ID

9359841 (在PubMed

]

文摘

内质网的角色凝集素calnexin和calreticulin组织类型折叠的纤溶酶原激活物(tPA)研究了使用一个体外翻译系统,重建这些过程就像发生在完整细胞。使用新合成的co-immunoprecipitation tPA calnexin抗体和calreticulin,这是证明了tPA与凝集素的相互作用是依赖tPA葡糖苷酶和糖基化调整。tPA合成时存在semi-permeabilized细胞防止复杂地层条件下calnexin calreticulin,翻译产品有特定的plasminogenolytic活动相同,当合成条件下允许与凝集素的相互作用。此外,复合物tPA绑定到calnexin和calreticulin enzymically活跃。这些结果说明calnexin calreticulin可以形成一个稳定的互动和正确折叠tPA;然而,这样的交流不需要合成的tPA enzymically活跃。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
Tenecteplase	Calnexin	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
Tenecteplase	Calreticulin	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节