5-aminolevulinate合成酶转化为更积极的酶通过连接两个单元:光谱和动力学特性。

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张J, Cheltsov AV,费雷拉GC

5-aminolevulinate合成酶转化为更积极的酶通过连接两个单元:光谱和动力学特性。

蛋白质科学。2005年,14 (5):1190 - 200。

PubMed ID

15840827 (在PubMed

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两个活动地点的二聚的5-aminolevulinate合成酶(唉),一个吡哆醛5 '磷酸(PLP)端依赖酶,位于亚基接口从每个单元与必需氨基酸的贡献。连接这两个单元为一个多肽链二聚体(2 xalas)产生一种酶具有近似7倍转化率大于野生型唉。光谱和动力学性质2 xalas研究探索辅酶结构和动力机制的差异相对于野生型的唉,带来更积极的酶。唉的吸收光谱和2 xalas最大值在410和330海里,与更大(410)/(330)比pH值大约7.5 2 xalas。330纳米的吸收带显示了强烈的荧光在385 nm但不是在510海里,表明330纳米吸收物种替代aldamine而不是enolimine席夫碱的形式。385海里排放强度增加而增加的pH值与一个单一的pK大约8.5的两种酶,因此410年和330年纳米吸收物种归因于ketoenamine aldamine代替,分别。瞬态动力学分析形成和衰减的醌型的中间EQ(2)表示,虽然他们的利率相似唉和2 xalas,积累这中间是2 xalas-catalyzed更大的反应。总的来说,这些结果表明,ketoenamine活性形式的辅酶和形式更重要的辅酶结构2比唉xalas pH值大约7.5。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	5-aminolevulinate合酶	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节