ABA3是钼辅因子sulfurase醛氧化酶的活化需要在拟南芥和黄嘌呤脱氢酶。

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Bittner F,俄立M,孟德尔RR

ABA3是钼辅因子sulfurase醛氧化酶的活化需要在拟南芥和黄嘌呤脱氢酶。

J生物化学杂志。2001年11月2;276 (44):40381 - 4。Epub 2001年9月11日。

PubMed ID
11553608 (在PubMed
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钼enzyzmes的黄嘌呤氧化酶类需要一个终端在活性部位硫配体。有人提出一个特殊sulfurase催化的插入配体从而激活酶。以前的突变体在植物的分析表明,遗传位点aba3参与这一步导致钼酶醛氧化酶的活化和黄嘌呤脱氢酶。在这里,我们报告的克隆aba3从拟南芥基因,纯化蛋白的生化特性。ABA3是两个域蛋白n端NifS-like sulfurase域和c端域可能参与识别目标酶。三个aba3突变体鉴定突变的分子分析领域。ABA3包含高度保守的绑定图案为磷酸吡哆醛和过硫化物。纯化的重组蛋白具有半胱氨酸desulfurase活动,颜色是黄色的,显示了一个NifS-like提取l -半胱氨酸的存在中吸光度的变化。预处理的ABA3 thiol-specific烷基化试剂抑制其desulfurase活动。这些数据表明transsulfuration反应类似于细菌。 In a fully defined in vitro system, the purified protein was able to activate aldehyde oxidase by using L-cysteine as sulfur donor. Finally, we show that the expression of the aba3 gene is inducible by drought-stress.

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药物靶点
药物 目标 生物 药理作用 行动
磷酸吡哆醛 钼辅因子sulfurase 蛋白质 人类
未知的
代数余子式
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