基因克隆、纯化和表征,3-diaminopropionate ammonia-lyase从大肠杆菌。
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Uo T, Yoshimura T,西山T,江崎N
基因克隆、纯化和表征,3-diaminopropionate ammonia-lyase从大肠杆菌。
学生物化学生物科技Biosci》。2002年12月,66 (12):2639 - 44。
- PubMed ID
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12596860 (在PubMed]
- 文摘
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2,3-Diaminopropionate ammonia-lyase (DAPAL)催化α,beta-elimination 2, 3-Diaminopropionate不管其立体化学,从鼠伤寒沙门氏菌纯化。我们克隆了大肠杆菌ygeX基因编码一种假定的DAPAL和纯化基因产品同质性。获得的蛋白质包含5 '磷酸吡哆醛,并由两个相同的子单元计算分子量为43327。它催化α,beta-elimination D -和l2, 3-diaminopropionate。结果证实,ygeX DAPAL编码。D-serine酶作用,但其催化效率仅为0.5%,在d2, 3-diaminopropionate。的enzymologic性质DAPAL像DAPAL沙门氏菌,大肠杆菌,除了L-serine, d和L-beta-Cl-alanine被惰性基质酶的大肠杆菌。DAPAL有显著的序列相似性苏氨酸脱水酶的催化域,这是一个折叠式II组的成员,磷酸吡哆醛的酶,连同D-serine脱水酶和哺乳动物的丝氨酸消旋酶。