在丝氨酸hydroxymethyltransferase结构关系。

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Appaji Rao N,安柏莉M比特杰拉VR, Subramanya HS, Savithri海关

在丝氨酸hydroxymethyltransferase结构关系。

Biochim Biophys学报。2003年4月11日,1647 (2):24-9。

PubMed ID

12686103 (在PubMed

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丝氨酸hydroxymethyltransferase (SHMT) pyridoxal-5的磷酸盐(PLP)端依赖酶催化tetrahydrofolate (H(4)叶酸)端依赖retro-aldol乳沟丝氨酸形成5日10-methylene H(4)叶酸和甘氨酸。SHMT的结构关系研究在我们实验室最初的突变各SHMTs守恒的,之后的残留物诱变残留位于活跃的小网站。突变体的分析表明,K71、Y72 R80, D89, W110, S202, C203, H304, H306 H356残留参与维护低聚物的结构。D227的突变,氨基酸残基参与电中继系统,导致活性的二聚体的形成,表明这个残留在维护四聚物的结构和催化作用。E74,残渣适当定位在酶的结构进行质子抽象,描述所示E74Q和E74K突变体参与酶的转换从一个“开放”“关闭”构象而不是从丝氨酸的羟基质子抽象。K256,所涉及的残留的形成与PLP希夫碱,也起着至关重要的作用在维护四聚物的结构。突变R262残渣建立远端交互的重要性在促进催化和Y82没有参与甲醛转移通过假设半缩醛中间但在稳定醌型的中间过程中发挥作用。scSHMT的突变分析以及结构重组杆菌stearothermophilus SHMT及其基质(s)复合物被用来直接转移机制提供依据而不是retro-aldol乳沟SHMT的催化反应。

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四氢叶酸	丝氨酸hydroxymethyltransferase,线粒体	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节