雅氏甲烷球菌四氢甲蝶呤依赖性丝氨酸羟甲基转移酶的催化和热力学性质。

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Angelaccio S, Chiaraluce R, Consalvi V, Buchenau B, Giangiacomo L, Bossa F, Contestabile R

雅氏甲烷球菌四氢甲蝶呤依赖性丝氨酸羟甲基转移酶的催化和热力学性质。

中国生物化学杂志，2003年10月24日;278(43):4179 -97。Epub 2003年8月5日。

PubMed ID

12902326 (PubMed视图

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摘要

由丝氨酸羟甲基转移酶(SHMT)催化的反应，将丝氨酸的c β转移到四氢蝶酰基谷氨酸，在真核细菌和真核细菌中是几个基本生物合成过程中单碳(C1)单位的主要来源。在许多古生菌中，C1单元由修饰的含翼氨酸化合物携带，尽管结构上与四氢翼氨酸有关，但发挥着独特的功能作用。四氢甲蝶呤和这种化合物的一些变体，是产甲烷和硫酸盐还原古生菌的修饰叶酸。关于古生菌SHMT的信息很少，酶在这些生物中的代谢作用也不清楚。本文报道了来自嗜高温甲烷菌jannaschii的重组SHMT的纯化和鉴定。对该酶的催化性能、光谱学性能和热力学性能进行了表征。发现四氢甲蝶呤是优先的蝶啶底物。四氢翼氨酸也可参与羟甲基转移酶反应，但效率较低。该酶具有底物类似物和无蝶啶底物时的催化特性也与从真菌或真菌中分离的SHMT非常相似。另一方面，与中温源纯化的酶相比，M. jannaschii酶表现出更高的热活性和对变性剂的抗性。 The results reported suggest that the active site structure and the mechanism of SHMT are conserved in the enzyme from M. jannaschii, which appear to differ only in its ability to bind and use a modified folate as substrate and increased thermal stability.

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药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
四氢叶酸	丝氨酸羟甲基转移酶，线粒体	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节