钙活化钙钙蛋白C F2亚型的结合特性。
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马丁SR，阿维拉G，阿德罗孚M，德尼古拉GF，布拉德B，帕斯托雷A
钙活化钙钙蛋白C F2亚型的结合特性。
生物化学。2011 3月22日;50(11):1839-47。doi: 10.1021 / bi102076s。Epub 2011年2月10日。
- PubMed ID
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21250664 (PubMed视图］
- 摘要
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虽然大多数肌肉收缩是由钙流出引起的，但昆虫的飞行肌肉也由机械拉伸激活。我们感兴趣的是了解肌钙蛋白C，通常是钙传感器，在拉伸激活中所起的作用。在经常被用作模型系统的巨型水虫Lethocerus的飞行肌肉中，有两种TnC亚型，F1和F2，以大约10:1的比例存在。F1 TnC负责在拉伸后激活肌肉，而F2 TnC产生持续收缩，其大小取决于纤维中Ca(2+)的浓度。我们之前已经证明F1 TnC仅在其c端结构域结合一个Ca(2+)离子，并且与肌钙蛋白I的昆虫同源蛋白肌钙蛋白H的相互作用对Ca(2+)不敏感。在这里，我们研究了Ca(2+)和Mg(2+)对F2 TnC与肌钙蛋白H肽相互作用亲和力的影响。我们表明，两个Ca(2+)离子的存在，一个在每个球状域，增加了TnH的亲和力至少一个数量级。N瓣对Ca(2+)亲和力较低，但对Mg(2+)也很敏感。C叶对Mg(2+)不敏感，先前通过单个ef -手的突变证明了这一点。与TnH的相互作用似乎也与观察到的F1 TnC亚型有显著的结构差异。 We discuss how our findings could account for stretch activation.