Flavin-binding NADPH-cytochrome P450还原酶和蛋白质结构完整性研究符合不同域的存在。
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Narayanasami R,霍洛维茨点,BS大师
Flavin-binding NADPH-cytochrome P450还原酶和蛋白质结构完整性研究符合不同域的存在。
拱生物化学Biophys。1995年1月10日,316 (1):267 - 74。doi: 10.1006 / abbi.1995.1037。
- PubMed ID
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7840627 (在PubMed]
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NADPH-cytochrome P450还原酶(还原酶)包含FMN在1:1化学计量学和时尚紧密地绑定代数余子式。NADPH的电子转移到细胞色素P450还原酶的独到。知识必须发生的交互作用使分子间和分子内电子转移不仅内在利益,有必要了解整体的调节氧化还原过程中细胞色素P450参与许多器官的内质网。在目前的研究中,尿素被雇佣为离液序列高的代理从NADPH-cytochrome P450还原酶研究黄素的离解。结果表明,分离的FMN发生在M尿素的浓度在0和1之间,随着尿素浓度的方法1 M,内在蛋白荧光增加,表明蛋白质构象的变化。以上2 M尿素蛋白荧光增加,到达高原在3 M尿素,时尚开始分离的酶。在0 - 1 M尿素的范围,一个完全可逆的FMN发生离解,在3 M尿素,荧光值代表黄素分离和蛋白质构象的变化达到一个最大值。因此,黄素蛋白的各种状态的定义,一个,或没有黄素绑定和删除黄素可逆的能力在特定的条件下允许建设的一个简单的模型来解释这种酶的各种展开中间体。我们的实验表明,还原酶是由不同的域,可以检查应用程序的独立离液序列高的代理。
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