分子动力学研究锌结合半胱氨酸肽模拟的乙醇脱氢酶结构锌网站。
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伯格曼布兰德如Hellgren M, Brinck T, T, Edholm O
分子动力学研究锌结合半胱氨酸肽模拟的乙醇脱氢酶结构锌网站。
物理化学化学期刊。2009年2月14日,11 (6):975 - 83。doi: 10.1039 / b815482a。Epub 2008年12月12日。
- PubMed ID
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19177216 (在PubMed]
- 文摘
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(锌)锌离子的结合蛋白是许多细胞重要的事件。理论和计算的描述这个绑定(以及其他过渡金属)是一个具有挑战性的任务。摘要绑定四个半胱氨酸残基的锌离子的结构网站马肝醇脱氢酶(HLADH)研究了使用合成肽模拟这个网站的。研究包括实验测量的结合常数,古典自由能计算从分子动力学(MD)模拟和量子力学(QM)电子结构计算。古典医学结果占在分子水平上的交互和繁殖的绝对结合能和锌离子的水化自由能的精度约为10%。beplayapp这是不足以获得正确的自由能的差异。QM修正条款计算出密度泛函理论(DFT)在小的原子最接近水域包括电子极化和共价贡献Zn-S配位键。这个结果与实验测量的协议绑定常量和锌离子水化自由能同意发表的实验值。这项研究还包括一个半胱氨酸残基的取代丙氨酸。模拟以及实验显示,只有一小效应的结合自由能。 A detailed analysis indicate that the sulfur is replaced by three water molecules, thereby changing the coordination number of Zn from four (as in the original peptide) to six (as in water).