Cysteine-to-serine人类铜伴侣蛋白的突变体超氧化物歧化酶揭示铜集群域三聚体界面。

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Stasser JP, eis摩根富林明,巴里,卡普兰JH,布莱克本新泽西

Cysteine-to-serine人类铜伴侣蛋白的突变体超氧化物歧化酶揭示铜集群域三聚体界面。

生物化学,2005年3月8日,44 (9):3143 - 52。

PubMed ID

15736924 (在PubMed

]

文摘

Cysteine-to-serine麦芽糖结合蛋白的突变体融合人类铜伴侣的超氧化物歧化酶(hcc)研究了关于(i)的能力转移E铜,锌超氧化物歧化酶(SOD)和(2)锌和铜绑定和x光吸收光谱(xa)属性。先前的工作建立了铜(I)结合四个半胱氨酸残基,其中两个,和这件,驻留在一个Atox1-like n端结构域(DI)和两个,C244 C246,驻留在一个简短的非结构化的多肽链糖基(DIII)。野生型(WT)蛋白质显示了一个扩展x射线吸收精细结构(EXAFS)谱集群形成的特点,但尚不清楚这种集群是如何形成的。半胱氨酸Ser诱变用于调查详细铜绑定。单半胱氨酸Ser突变,由C22S C244S,并未影响肝癌的金属结合比率。两个突变体仍显示大约2铜(我)离子和锌离子/蛋白质。双突变体C22/24S C244/246S,另一方面,表明铜结合化学计量学接近1:1。WT CCS的Zn-EXAFS显示3 - 4组氨酸与锌配位环境一致的绑定CCS在SOD-like域二世。锌环境之间保持不变的野生型和突变体CCS蛋白质。单半胱氨酸Ser突变显示活动低于WT蛋白质,虽然接近充分活动可以通过增加CCS获救:8:1的SOD比值测定混合物。 The structure of the Cu centers of the single mutants as revealed by EXAFS was also similar to that of WT protein, with clear indications of a Cu cluster. On the other hand, the double mutants showed a greater degree of perturbation. The DI C22/25S mutant was 70% active and formed a cluster with a more intense Cu-Cu interaction. The DIII C244/246S mutant retained only a fraction (16%) of activity and did not form a cluster. The results suggest the formation of a DIII-DIII cluster within a dimeric or tetrameric protein and further suggest that this cluster may be an important element of the copper transfer machinery.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
锌	铜超氧化物歧化酶的女伴	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
乙酸锌	铜超氧化物歧化酶的女伴	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
氯化锌	铜超氧化物歧化酶的女伴	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节
硫酸锌,未指明的形式	铜超氧化物歧化酶的女伴	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节

多肽

的名字	UniProt ID
铜超氧化物歧化酶的女伴	O14618	细节