S100A13的铜结合亲和力，FGF-1非经典铜依赖释放配合物的关键成分。

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Sivaraja V, Kumar TK, Rajalingam D, Graziani I, Prudovsky I, Yu C

S100A13的铜结合亲和力，FGF-1非经典铜依赖释放配合物的关键成分。

中国生物工程学报，2006,29(5):344 - 344。Epub 2006 6月9日。

PubMed ID

16766622 (PubMed视图

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摘要

S100A13是S100蛋白家族的一员，参与了无肽信号蛋白成纤维细胞生长因子1和白介素1 lpha的铜依赖的非经典分泌。在本研究中，我们利用多种生物物理技术，包括多维核磁共振波谱，研究了Cu2+和Ca2+的相互作用对S100A13结构的影响。等温滴定量热实验结果表明，S100A13能独立与Ca2+和Cu2+结合，亲和力几乎相等(Kd在微摩尔范围内)。铽结合和等温滴定量热数据显示，S100A13的每个亚基结合了两个Cu2+/Ca2+原子。通过远紫外圆二色、有限胰蛋白酶消化和氢-氘交换(使用1H-15N异核单量子相干谱)监测的热变性实验结果表明，Ca2+和Cu2+对S100A13的稳定性有相反的影响。Ca2+的结合使蛋白质稳定，但观察到蛋白质的稳定性在与Cu2+结合时下降。1H-15N化学位移摄动实验表明，S100A13可以同时与Ca2+和Cu2+结合，金属离子的结合不是互斥的。本研究结果表明，S100A13的Cu2+结合亲和力对于FGF-1同型二聚体的形成以及随后通过非经典释放途径分泌信号无肽生长因子非常重要。

beplay体育安全吗引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
钙	蛋白质S100-A13	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
氯化钙	蛋白质S100-A13	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节