锌结合对S100A2的影响。
文章的细节
-
引用
-
Koch M, Bhattacharya S, Kehl T, Gimona M, Vasak M, Chazin W, Heizmann CW, Kroneck PM, Fritz G
锌结合对S100A2的影响。
生物化学学报。2007 3月;1773(3):457-70。Epub 2006 12月19日。
- PubMed ID
-
17239974 (PubMed视图]
- 摘要
-
人S100A2是一种EF-hand钙结合S100蛋白,主要定位于细胞核,起肿瘤抑制作用。除了Ca2+, S100A2结合Zn2+具有高亲和力。已经进行了研究,以调查Zn2+是否作为S100A2的调节离子,就像Ca2+的情况一样。采用与Zn2+螯合剂4-(2-吡啶偶氮)间苯二酚竞争的方法,确定了Zn2+与S100A2结合的表观Kd为25 nM。S100A2的亲和力接近细胞内游离Zn2+的浓度范围,表明S100A2能够结合细胞核中的Zn2+。两个Zn2+结合位点已经被Cd2+和Co2+作为探针使用定向突变和几种光谱技术鉴定出来。Zn2+与Cys21结合,极有可能与His 17结合。Zn2+在位点2上的结合诱导了四聚体的形成,其中Zn(2+)由每个亚基的Cys2配位。值得注意的是,只有Zn2+与位点2的结合显著削弱了S100A2对Ca2+的亲和力。对单个Ca2+结合常数的分析表明,一个ef -手的Ca2+亲和力下降了约3倍,而另一个ef -手的亲和力下降了300倍。beplayapp These findings imply that S100A2 is regulated by both Zn2+ and Ca2+, and suggest that Zn2+ might deactivate S100A2 by inhibiting response to intracellular Ca2+ signals.
beplay体育安全吗引用本文的药物库数据
- 药物靶点
-
药物 目标 种类 生物 药理作用 行动 钙 蛋白质S100-A2 蛋白质 人类 未知的不可用 细节 锌 蛋白质S100-A2 蛋白质 人类 未知的不可用 细节 乙酸锌 蛋白质S100-A2 蛋白质 人类 未知的不可用 细节 氯化锌 蛋白质S100-A2 蛋白质 人类 未知的灭活剂监管机构细节 硫酸锌,未指明形式 蛋白质S100-A2 蛋白质 人类 未知的灭活剂监管机构细节