抗有丝分裂的药物对tubulin-nucleotide交互作用的影响。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
柯瑞亚JJ
抗有丝分裂的药物对tubulin-nucleotide交互作用的影响。
杂志。1991年11月,52 (2):127 - 47。
- PubMed ID
-
1818332 (在PubMed]
- 文摘
-
抗有丝分裂的药物之间的相互作用与鸟嘌呤核苷酸tubulin-microtubule系统中的研究进展。抗有丝分裂的agent-tubulin可以共价相互作用,熵的变构或耦合到其他平衡(如二价阳离子结合,交替聚合物形成,或本地的稳定微管蛋白结构)。抗有丝分裂的一些常见的网站与微管蛋白结合,改变微管蛋白形成微管的能力。秋水仙碱和足叶草毒素争夺一个共同重叠的结合位点只有秋水仙素诱发GTPase活性和大型微管蛋白构象变化异质二聚体。长春花生物碱、长春花碱和长春新碱,大环的ansa大环内酯类,美登素和ansamitocin P-3,真菌抗有丝分裂的,造成共享和交换附近争夺另一个结合位点核苷酸结合位点。的大环的heptapeptide, phomopsin depsipeptide, dolastatin 10,绑定到一个站点毗邻长春花生物碱和核苷酸网站。秋水仙碱,长春花生物碱,dolastatin 10和phomopsin诱导交替聚合物形成(表对秋水仙碱,螺旋长春碱和长春新碱和戒指dolastatin 10和phomopsin)。美登素,ansamitocin P-3和根霉菌素抑制vinblastine-induced螺旋的形成。紫杉醇化学计量的诱导微管形成,三磷酸鸟苷的存在,assembly-associated三磷酸鸟苷水解。鸟嘌呤核苷酸类似物也改变聚合物的形态。因此,网站在药物和核苷酸微管蛋白变构沟通接口,形成微管内部的纵向和横向联系。 Microtubule associated proteins (MAPs), divalent cations, and buffer components can alter the surface interactions of tubulin and thus modulate the interactions between antimitotic drugs and guanine nucleotides.