胆色素原合成酶的结构从铜绿假单胞菌在复杂5-fluorolevulinic酸表明双席夫碱机制。

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团友F,舒伯特WD, Stauffer F, Frankenberg N,内伊R,扬D,海因茨DW

胆色素原合成酶的结构从铜绿假单胞菌在复杂5-fluorolevulinic酸表明双席夫碱机制。

J杂志。2002年7月5日,320 (2):237 - 47。

PubMed ID

12079382 (在PubMed

]

文摘

所有自然四吡咯,包括血红素、叶绿素和维生素B12,分享胆色素原(PBG)作为共同的前体。胆色素原合成酶(PBG)综合PBG通过不对称的两个分子凝结aminolevulinic酸(ALA)。晶体结构的空气层从各种来源证实的存在两个不同的每个ALA分子结合位点,称为p .我们已经解决了活性部位的结构变体D139N Mg2 +端依赖百事装瓶集团的铜绿假单胞菌在复杂的抑制剂5-fluorolevulinic酸在高分辨率。独特,入住率均由单一substrate-like两个底物结合位点的每个分子观察。抑制剂分子共价绑定到两个守恒的,活性部位赖氨酸残留物,Lys205 Lys260,通过希夫碱。活动网站现在还包含一个单价可能极度提高酶活性的阳离子。基于这些结构数据,我们假设一个催化机理为铜绿假单胞菌空气层之间由一个碳碳键的形成和P-side阿拉巴马州,其次是intersubstrate的形成席夫碱产生百事装瓶集团的产品。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
Aminolevulinic酸	Delta-aminolevulinic酸脱水酶	蛋白质	人类	是的	诱导物	细节

多肽

的名字	UniProt ID
Delta-aminolevulinic酸脱水酶	Q59643	细节