网格蛋白介导的β -肾上腺素能受体的内吞作用由β -arrestin1的磷酸化/去磷酸化调节。
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林FT，克鲁格KM，肯德尔HE，达卡Y，弗雷德里克斯ZL，投手JA，莱夫科维茨RJ
网格蛋白介导的β -肾上腺素能受体的内吞作用由β -arrestin1的磷酸化/去磷酸化调节。
生物化学杂志，1997年12月5日;272(49):31051-7。
- PubMed ID
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9388255 (PubMed视图］
- 摘要
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β -受体抑制素在G蛋白偶联受体如β - 2肾上腺素能受体的生命周期中起双重调节作用。首先，它们通过与G蛋白偶联受体激酶磷酸化受体结合来介导快速脱敏。其次，它们将受体内化为内体囊泡，其中受体去磷酸化和再敏化发生。在这里，我们报道了β -arrestin1中羧基末端丝氨酸(Ser-412)的磷酸化调节其内吞作用，但不调节其脱敏功能。细胞质β -arrestin1被组成性磷酸化，并被受体的激动剂刺激募集到质膜。在质膜上，β -arrestin1被迅速去磷酸化，这一过程是其网格蛋白结合和受体内吞作用所必需的，但不是其受体结合和脱敏。一旦内化，β -arrestin1被重新磷酸化。因此，与经典的内吞衔接蛋白复合物AP2一样，β -arrestin1在受质膜去磷酸化调控的受体内吞中发挥网格蛋白衔接蛋白的作用。