CNIH4与新合成的GPCR相互作用并控制其从内质网的输出。
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索瓦戈E，罗奇迪MD，韦斯拉蒂M，哈姆丹FF, Percherancier Y，辛普森JC, Pepperkok R，布维耶M
CNIH4与新合成的GPCR相互作用并控制其从内质网的输出。
交通学报，2014年4月15日(4):383-400。doi: 10.1111 / tra.12148。Epub 2014年2月6日。
- PubMed ID
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24405750 (PubMed视图］
- 摘要
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调节G蛋白偶联受体(GPCRs)从内质网(ER)的合成位点运输到其功能位点(细胞表面)的分子机制仍然很不明确。利用基于生物发光共振能量转移的蛋白质组学筛选，我们鉴定了一个新的gpcr相互作用蛋白;人类角蛋白同源体4 (CNIH4)。这种以前未被描述的蛋白质定位于早期分泌途径，在那里它与GPCRs 3家族的成员相互作用。CNIH4的过表达和敲低表达均导致GPCRs在细胞内滞留，表明该er存在蛋白在GPCR输出中发挥重要作用。低水平的CNIH4过表达挽救了细胞内保留的β - a2-肾上腺素能受体突变形式的成熟和细胞表面表达，进一步证明了CNIH4在GPCR运输中的积极作用。将CNIH4与Sec23和Sec24 (COPII外套复合物中负责ER输出的组分)共免疫沉淀，这些数据表明CNIH4作为货物分拣受体，将GPCRs招募到COPII囊泡中。