SULT1A2和SULT1A1 *3的晶体结构:了解底物抑制和Tyr149在SULT1A2中的作用。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
陆俊，李辉，张娟，李敏，刘美美，安旭，刘春春，常伟
SULT1A2和SULT1A1 *3的晶体结构:了解底物抑制和Tyr149在SULT1A2中的作用。
生物化学学报。2010年5月28日;396(2):429-34。doi: 10.1016 / j.bbrc.2010.04.109。Epub 2010年4月22日
- PubMed ID
-
20417180 (PubMed视图］
- 摘要
-
脊椎动物的胞质硫转移酶(SULTs)催化内源性甲状腺/类固醇激素和儿茶酚胺神经递质，以及各种异种生物制剂的磺化，使用3'-磷酸腺苷5'-磷酸硫酸钠(PAPS)作为磺酸给体。在本研究中，我们分别以2.4和2.3A分辨率测定了SULT1A2和SULT1A1的等位酶SULT1A1 *3与3'-磷酸腺苷5'-磷酸(PAP)结合的结构。两种结构的构象差异揭示了具有两个通道的塑料底物结合袋和开关样底物选择性残基Phe247，为底物抑制提供了明确的结构基础。在SULT1A2中，与SULT1A1 *3中相应的His149残基相比，Tyr149进一步延伸到底物结合袋内部约2.1A。定点突变研究表明，与野生型SULT1A2相比，突变Tyr149Phe SULT1A2在对硝基酚为底物时，K(m)提高了40倍，V(max)降低了2倍。这些数据表明Tyr149在SULT1A2的催化机制中起着重要作用。