一种水溶性homodimeric丝氨酸palmitoyltransferase从Sphingomonas paucimobilis EY2395T压力。净化、鉴定、克隆和生产过剩。

文章的细节

引用

复制到剪贴板

哈亚希Ikushiro H, H, Kagamiyama H

一种水溶性homodimeric丝氨酸palmitoyltransferase从Sphingomonas paucimobilis EY2395T压力。净化、鉴定、克隆和生产过剩。

J生物化学杂志。2001年5月25日,276 (21):18249 - 56。Epub 2001年3月12日。

PubMed ID

11279212 (在PubMed

]

文摘

丝氨酸palmitoyltransferase (SPT, EC)鞘脂类的生物合成的关键酶,催化decarboxylative l-serine凝结和palmitoyl-coenzyme 3-ketodihydrosphingosine。我们发现革兰氏阴性专性需氧细菌Sphingomonas paucimobilis EY2395 (T)有显著的SPT活动和纯化SPT同质性。这种酶是一种水溶性homodimeric蛋白与真核酶,称为形成紧密包围的亚基组成,名叫LCB1 LCB2。纯化SPT显示吡哆醛的吸收光谱特征5 ' -phosphate-dependent酶。的底物特异性Sphingomonas SPT不如SPT复杂严格的中国仓鼠卵巢细胞。我们孤立SPT基因编码420个氨基酸残基(45041 (r)),成功地制造出了SPT蛋白质在大肠杆菌中,在产品达到大约10 - 20%的细胞的总蛋白提取。beplayappSphingomonas SPT显示约30%同beplayapp源alpha-oxamine合成酶的酶家族,应该和氨基酸残基参与催化是守恒的。SPT是催化地重组和spectrophotometrically原生酶区分开来。这是第一个成功的生产过剩的一个活跃的酶鞘脂类的生物合成途径。Sphingomonas SPT的原型真核酶,将是一个有用的模型来阐明SPT的反应机理。

beplay体育安全吗DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	丝氨酸palmitoyltransferase 1	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节
磷酸吡哆醛	丝氨酸palmitoyltransferase 2	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节