酶的生化特性的新型人类丝氨酸脱水酶异构体。

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无味Ogawa H, T, Nishizawa M, sessue Hayakawa Y, Endo年代,Hayashi K,落H, Takusagawa F,皮托管HC, Mori H,樱井H,小泉K, saki, Oda H, Fujishita T,古板的T,小林Maruyama M M

酶的生化特性的新型人类丝氨酸脱水酶异构体。

Biochim Biophys学报。2006年5月,1764 (5):961 - 71。Epub 2006 3月20。

PubMed ID

16580895 (在PubMed

]

文摘

cDNA克隆类似于人类丝氨酸脱水酶(SDH)存入基因库/ EMBL的数据库,但是它的结构和功能基础仍然未知。尽管mRNA的发生,预期的蛋白质被发现在培养细胞低水平。了解蛋白质的理化性beplayapp质,我们在大肠杆菌表达了cDNA,表达蛋白与肝SDH相比。纯化蛋白显示l-serine和苏氨酸脱水酶活动,展示了SDH的同种型。然而,他们公里和Vmax常数是不同的二阶。从肝切除Pro128 SDH组成的328残留,这是失踪在相应的位置异构体组成的329残留物,显著改变了米氏常数和吡哆醛Kd值5 '磷酸,而脯氨酸残基的同种型没有效果。这些研究结果表明,不同结构的两种酶的活性区域。另一个显著特征是在大肠杆菌的表达水平对碘氧基苯甲醚的7倍低于肝SDH。替换为Leu287 Val同种型蛋白质水平显著增加。的高产突变同种型还证实了体外转录和翻译实验。 The poor expression of the isoform could be explained by the more stable secondary structure of the mRNA than that of the hepatic SDH mRNA. The present findings may provide a clue as to why the protein level in cultured cells is low.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	L-serine脱水酶/苏氨酸脱氨酶	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节