2-amino-3-ketobutyrate辅酶a连接酶的三维结构从大肠杆菌复合体PLP-substrate中级:推测反应机理。

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施密特,Sivaraman J,李Y, Larocque R,巴博萨是的,史密斯C,哑光,施拉格JD, Cygler M

2-amino-3-ketobutyrate辅酶a连接酶的三维结构从大肠杆菌复合体PLP-substrate中级:推测反应机理。

生物化学。2001年5月1日,40 (17):5151 - 60。

PubMed ID

11318637 (在PubMed

]

文摘

2-Amino-3-ketobutyrate辅酶a连接酶(EC 2.3.1.29 KBL)是磷酸吡哆醛(PLP)相关的酶,它催化第二反应步骤主要为苏氨酸代谢降解途径。它的作用与苏氨酸脱氢酶和转换2-amino-3-ketobutyrate音乐会,由后者苏氨酸脱氢酶的产物,与代数余子式的参与辅酶a,甘氨酸和乙酰辅酶a。酶已经被保存在进化过程中,有54%的氨基酸序列酶大肠杆菌与人类之间的身份。我们提出的三维结构大肠杆菌KBL 2.0决议决定。KBL属于αPLP-dependent酶家族的成员被天冬氨酸转氨酶。最亲密的结构性同系物是大肠杆菌8-amino-7-oxononanoate合成酶。像许多α家族的其他成员一样,KBL的函数形式是二聚体,其中一个二聚体是晶体的不对称单元中找到。有两个活跃的网站/二聚体,位于二聚体界面。两个单体侧链为每个活动/底物结合位点。电子密度地图显示存在晶体的席夫碱中间2-amino-3-ketobutyrate PLP,外部醛亚胺,这必将KBL整个蛋白质纯化过程。 The observed interactions between the aldimine and the side chains in the substrate binding site explain the specificity for the substrate and provide the basis for a detailed proposal of the reaction mechanism of KBL. A putative binding site of the CoA cofactor was assigned, and implications for the cooperation with threonine dehydrogenase were considered.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	2-amino-3-ketobutyrate辅酶A连接酶、线粒体	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节

多肽

的名字	UniProt ID
2-amino-3-ketobutyrate辅酶A连接酶	P0AB77	细节