晶体结构的磷酸丝氨酸转氨酶从大肠杆菌2.3一项决议:比较与alpha-methyl-l-glutamate unligated酶和复杂。
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海丝特G,鲜明的W,莫泽M, Kallen J, Markovic-Housley Z, Jansonius约
晶体结构的磷酸丝氨酸转氨酶从大肠杆菌2.3一项决议:比较与alpha-methyl-l-glutamate unligated酶和复杂。
J杂志。1999年2月26日,286 (3):829 - 50。
- PubMed ID
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10024454 (在PubMed]
- 文摘
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磷酸丝氨酸转氨酶(PSAT;EC 2.6.1.52),转氨酶第四小组的一员,催化作用的转换3-phosphohydroxypyruvate l-phosphoserine。PSAT的晶体结构从大肠杆菌一直在解决空间群P212121使用苧藁增二阶段结合密度修改和精炼的r因子17.5% (Rfree = 20.1%) 2.3决议。此外,PSAT的结构在复杂alpha-methyl-l-glutamate (AMG)精制的r因子18.5% (Rfree = 25.1%) 2.8决议。PSAT的每个子单元(361残留物)为组成一个大型pyridoxal-5磷酸绑定域(残留16 - 268),组成的seven-stranded主要平行β褶板,两个额外的beta-strands和7个阿尔法螺旋,和一个小c端域,它包含five-strandedβ褶板和两个阿尔法螺旋。三维结构相比,其他四个维生素B6-dependent酶显示三大领域的阿尔法螺旋,以及一个n端结构域(子组II)或子域(子群I)在PSAT缺席。只有15 n端残留形式单一beta-strand,参与β褶板的c端域。代数余子式是通过醛亚胺键绑定Lys198活性部位。PSAT-AMG复杂Ser9和Arg335绑定AMG alpha-carboxylate集团虽然His41 Arg42 AMG侧链和His328参与绑定。Arg77结合AMG间接通过溶剂分子侧链和革新劳工党之间将自己定位在催化磷酸基基侧链。 Comparison of the active sites of PSAT and aspartate aminotransferase suggests a similar catalytic mechanism, except for the transaldimination step, since in PSAT the Schiff base is protonated. Correlation of the PSAT crystal structure to a published profile sequence analysis of all subgroup IV members allows active site modelling of nifs and the proposal of a likely molecular reaction mechanism.