pH值对结构的影响和杆菌circulans ssp的稳定。alkalophilus磷酸丝氨酸转氨酶:热力学和结晶的研究。
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Kapetaniou如Thanassoulas Dubnovitsky美联社,Nounesis G, Papageorgiou AC
pH值对结构的影响和杆菌circulans ssp的稳定。alkalophilus磷酸丝氨酸转氨酶:热力学和结晶的研究。
蛋白质。2006年6月1日,63(4):742 - 53年。
- PubMed ID
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16532449 (在PubMed]
- 文摘
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pH值的一个关键参数,影响蛋白质的稳定性和功能。我们研究了pH值的影响对pyridoxal-5 -phosphate-dependent兼性产生的酶磷酸丝氨酸转氨酶alkaliphile杆菌circulans ssp。alkalophilus利用热力学和结晶分析。酶活性测定表明,酶的最大活动9.0 pH值和相对活动不到10%在pH值为7.0。差示扫描量热法和圆二色性实验揭示酶的稳定性和变性概要文件的变化在不同的小灵通。最重要的是,释放pyridoxal-5的磷酸和蛋白质热变性被发现同时发生在酸碱6.0与8.5变性前辅因子的释放约3度c与观察到的热变性与结构特点的差异,磷酸丝氨酸转氨酶的晶体结构是决定在1.2和1.5决议在两个不同的小灵通(分别为8.5和4.6)。对两种结构的分析表明改变附近的活性部位和表面残留。构象变化在一个循环中参与底物结合在活性部位的入口已被确定在pH值变化。此外,分子内离子对的数量被发现在pH值降低4.6结构。结合在一起,提出了动力学、热变性、和晶体数据表明潜在作用的活性部位展开和暗示微妙但结构重要的构象重组参与磷酸丝氨酸的稳定性和完整性转氨酶以应对pH值变化。