吡哆醛的折叠途径5 '磷酸c裂合酶马利从大肠杆菌。

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Bertoldi M, Cellini B, laurent DV, Borri Voltattorni C

吡哆醛的折叠途径5 '磷酸c裂合酶马利从大肠杆菌。

j . 2005 8月1;389 (Pt 3): 885 - 98。

PubMed ID

15823094 (在PubMed

]

文摘

马利从大肠杆菌是一种双官能团的二聚的PLP(5 '磷酸吡哆醛)酶作为beta-cystathionase和阻遏麦芽糖的系统。全酶的光谱和分子特性,治疗和NaBH4-treated形式,酶蛋白的阐明。马利的urea-induced展开系统的研究已经被凝胶过滤监控,交联,ANS (8-anilino-1-naphthalenesulphonic酸)绑定可见,近和远紫外CD,在平衡条件下荧光和核磁共振光谱。展开收益至少在三个阶段。第一个转变,发生在0和1之间M尿素,产生部分积极结合PLP二聚的物种。第二个涉及二聚体离解平衡过渡,释放的裂合酶活动的和损失会导致形成的中间单体的平衡。它是一个部分的分子保留大部分的天然态二级结构,结合大量的ANS(暴露疏水表面探针),往往self-associate。self-associated总量占主导地位的尿素浓度的holoMalY 2 - 4米。第三步是酶的完整的展开。这些结果与apoMalY urea-induced展开概要,相比NaBH4-reduced全酶表明辅酶组与活性部位赖氨酸残基增加二聚的酶的稳定性。 Both holo- and apo-MalY could be successfully refolded into the active enzyme with an 85% yield. Further refolding studies suggest that large misfolded soluble aggregates that cannot be refolded could be responsible for the incomplete re-activation.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	胱硫醚gamma-lyase	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节