增殖蛋白激酶1

细节

的名字
增殖蛋白激酶1
同义词
  • 2.7.11.24
  • ERK-2
  • ERK2
  • ERT1
  • 细胞外signal-regulated激酶2
  • MAP激酶1
  • MAP激酶2
  • 第42页MAP激酶对碘氧基苯甲醚
  • MAPK 2
  • 增殖蛋白激酶2
  • p42-MAPK
  • PRKM1
  • PRKM2
基因名字
MAPK1
生物
人类
氨基酸序列
>拼箱| BSEQ0001838 |增殖蛋白激酶1 MAAAAAAGAGPEMVRGQVFDVGPRYTNLSYIGEGAYGMVCSAYDNVNKVRVAIKKISPFE HQTYCQRTLREIKILLRFRHENIIGINDIIRAPTIEQMKDVYIVQDLMETDLYKLLKTQH LSNDHICYFLYQILRGLKYIHSANVLHRDLKPSNLLLNTTCDLKICDFGLARVADPDHDH TGFLTEYVATRWYRAPEIMLNSKGYTKSIDIWSVGCILAEMLSNRPIFPGKHYLDQLNHI LGILGSPSQEDLNCIINLKARNYLLSLPHKNKVPWNRLFPNADSKALDLLDKMLTFNPHK RIEVEQALAHPYLEQYYDPSDEPIAEAPFKFDMELDDLPKEKLKELIFEETARFQPGYRS
数量的残留物
360年
分子量
41389.265
理论π
6.99
去分类
功能
ATP结合/DNA结合/MAP激酶活性/磷酸酶绑定/蛋白质的丝氨酸/苏氨酸激酶活性/RNA聚合酶II carboxy-terminal域激酶活性
流程
激活MAPK活性/激活MAPKK活动/凋亡过程/轴突的指导/B细胞受体信号通路/凝血/caveolin-mediated内吞作用/细胞周期/细胞DNA损伤反应的刺激/粒细胞巨噬细胞集落刺激因子刺激细胞反应/细胞反应加热/趋化性/胞嘧啶代谢过程/表皮生长因子受体信号通路/ERBB信号通路/ERK1和ERK2级联/Fc-epsilon受体信号通路/Fc-gamma受体信号通路参与吞噬作用/纤维母细胞生长因子受体信号通路/先天免疫反应/胰岛素受体信号通路/JAK-STAT参与生长激素信号通路级联/复杂的层血管的发展/lipopolysaccharide-mediated信号通路/长期突触/肺形态发生/乳腺上皮细胞增殖/MAPK级联/MAPK导入核/MyD88-dependent toll样受体信号通路/MyD88-independent toll样受体信号通路/负调节细胞分化/生成TRK受体信号通路/peptidyl-serine磷酸化/peptidyl-threonine磷酸化/血小板激活/积极调控的细胞迁移/积极的调控细胞增殖/积极的监管peptidyl-threonine磷酸化/积极的端粒酶活性的调节/积极的端粒的监管限制/通过端粒酶端粒维持积极的监管/积极的调控转录,dna模板/积极的监管翻译/蛋白质磷酸化/Ras蛋白信号转导/调节细胞反应的热量/调节细胞骨架组织/早期内体晚期内体运输的监管/高尔基继承的监管/调节蛋白质的稳定性/监管sequence-specific DNA结合转录因子的活动/监管压力激发了MAPK级联/对表皮生长因子的反应/雌激素反应/对外源性dsRNA/对压力的反应/对有毒物质/感官知觉的痛苦/信号转导/小GTPase介导信号转导/压力激发了MAPK级联/突触传递/T细胞受体信号通路/toll样受体信号通路/toll样受体2信号通路/toll样受体信号通路/toll样受体信号通路/toll样受体5信号通路/toll样受体信号通路/toll样受体信号通路/toll样受体TLR1/toll样受体TLR6/气管的形成/转录,dna模板/TRIF-dependent toll样受体信号通路/血管内皮生长因子受体信号通路/病毒的过程
组件
轴突/小窝/细胞质/细胞骨架/胞质/树突细胞质/早期内体/细胞外的外来体/粘着斑/高尔基体/晚期内体/微管细胞骨架/微管组织中心/线粒体/有丝分裂纺锤体/核浆/核/perikaryon/蛋白质复合体/虚足
通用函数
Rna聚合酶ii carboxy-terminal域激酶活性
特定的功能
丝氨酸/苏氨酸激酶作为MAP激酶信号传导通路的重要组成部分。MAPK1 / ERK2和MAPK3 ERK1 / 2 MAPKs也扮演着重要的角色在MAPK / ERK级联。他们也参与由信号级联反应的激活工具和KITLG /自洽场。根据细胞的上下文,MAPK / ERK串级调节不同的生物功能,如细胞生长、粘附、生存和分化转录的规定,翻译、细胞骨架重组。MAPK / ERK级联也扮演一个角色在启动和调节减数分裂,有丝分裂和postmitotic功能分化细胞通过磷酸化转录因子。beplayapp大约160兵基板已经被发现。这些基质中局部核,和似乎参与转录调节刺激。然而,其他基质中发现在其他细胞细胞器,胞质以及那些负责过程,如翻译、有丝分裂和细胞凋亡。此外,MAPK / ERK级联也参与endosomal动力学的规定,包括溶酶体处理并通过细胞核周围的内体循环回收舱(PNRC);以及在有丝分裂分裂的高尔基体。 The substrates include transcription factors (such as ATF2, BCL6, ELK1, ERF, FOS, HSF4 or SPZ1), cytoskeletal elements (such as CANX, CTTN, GJA1, MAP2, MAPT, PXN, SORBS3 or STMN1), regulators of apoptosis (such as BAD, BTG2, CASP9, DAPK1, IER3, MCL1 or PPARG), regulators of translation (such as EIF4EBP1) and a variety of other signaling-related molecules (like ARHGEF2, DCC, FRS2 or GRB10). Protein kinases (such as RAF1, RPS6KA1/RSK1, RPS6KA3/RSK2, RPS6KA2/RSK3, RPS6KA6/RSK4, SYK, MKNK1/MNK1, MKNK2/MNK2, RPS6KA5/MSK1, RPS6KA4/MSK2, MAPKAPK3 or MAPKAPK5) and phosphatases (such as DUSP1, DUSP4, DUSP6 or DUSP16) are other substrates which enable the propagation the MAPK/ERK signal to additional cytosolic and nuclear targets, thereby extending the specificity of the cascade. Mediates phosphorylation of TPR in respons to EGF stimulation. May play a role in the spindle assembly checkpoint. Phosphorylates PML and promotes its interaction with PIN1, leading to PML degradation.Acts as a transcriptional repressor. Binds to a [GC]AAA[GC] consensus sequence. Repress the expression of interferon gamma-induced genes. Seems to bind to the promoter of CCL5, DMP1, IFIH1, IFITM1, IRF7, IRF9, LAMP3, OAS1, OAS2, OAS3 and STAT1. Transcriptional activity is independent of kinase activity.
域包含了函数
跨膜区
不可用
细胞的位置
细胞质
基因序列
>拼箱| BSEQ0010648 |增殖蛋白激酶1 (MAPK1) ATGGCGGCGGCGGCGGCGGCGGGCGCGGGCCCGGAGATGGTCCGCGGGCAGGTGTTCGAC GTGGGGCCGCGCTACACCAACCTCTCGTACATCGGCGAGGGCGCCTACGGCATGGTGTGC TCTGCTTATGATAATGTCAACAAAGTTCGAGTAGCTATCAAGAAAATCAGCCCCTTTGAG CACCAGACCTACTGCCAGAGAACCCTGAGGGAGATAAAAATCTTACTGCGCTTCAGACAT GAGAACATCATTGGAATCAATGACATTATTCGAGCACCAACCATCGAGCAAATGAAAGAT GTATATATAGTACAGGACCTCATGGAAACAGATCTTTACAAGCTCTTGAAGACACAACAC CTCAGCAATGACCATATCTGCTATTTTCTCTACCAGATCCTCAGAGGGTTAAAATATATC CATTCAGCTAACGTTCTGCACCGTGACCTCAAGCCTTCCAACCTGCTGCTCAACACCACC TGTGATCTCAAGATCTGTGACTTTGGCCTGGCCCGTGTTGCAGATCCAGACCATGATCAC ACAGGGTTCCTGACAGAATATGTGGCCACACGTTGGTACAGGGCTCCAGAAATTATGTTG AATTCCAAGGGCTACACCAAGTCCATTGATATTTGGTCTGTAGGCTGCATTCTGGCAGAA ATGCTTTCTAACAGGCCCATCTTTCCAGGGAAGCATTATCTTGACCAGCTGAACCACATT TTGGGTATTCTTGGATCCCCATCACAAGAAGACCTGAATTGTATAATAAATTTAAAAGCT AGGAACTATTTGCTTTCTCTTCCACACAAAAATAAGGTGCCATGGAACAGGCTGTTCCCA AATGCTGACTCCAAAGCTCTGGACTTATTGGACAAAATGTTGACATTCAACCCACACAAG AGGATTGAAGTAGAACAGGCTCTGGCCCACCCATATCTGGAGCAGTATTACGACCCGAGT GACGAGCCCATCGCCGAAGCACCATTCAAGTTCGACATGGAATTGGATGACTTGCCTAAG GAAAAGCTCAAAGAACTAATTTTTGAAGAGACTGCTAGATTCCAGCCAGGATACAGATCT TAA
染色体的位置
22
轨迹
22 q11.2 | 22 q11.21
外部标识符
资源 链接
UniProtKB ID P28482
UniProtKB条目名称 MK01_HUMAN
基因库蛋白质ID 182191年
基因库基因身份证 M84489
GenAtlas ID MAPK1
HGNC ID HGNC: 6871
一般引用
  1. Owaki H,苏格兰诗人R,博尔顿TG,科布MH, Geppert TD:细胞外signal-regulated激酶在T细胞:描述人类ERK1和ERK2的互补。生物化学Biophys Res Commun。1992年2月14日,182(3):1416 - 22所示。(文章]
  2. 冈萨雷斯FA、Raden DL Rigby先生,戴维斯RJ:异构四MAP激酶的表达在人类组织。1992年2月。304年6月15日;(2):170 - 8。(文章]
  3. 邓纳姆,清水N, Roe英航,Chissoe年代,亨特AR,科林斯我,Bruskiewich R,贝尔DM,夹M, Smink LJ, Ainscough R,阿尔梅达JP,巴贝奇,Bagguley C,贝利J,巴洛K,贝茨KN,比斯利啊,鸟CP,布莱奇年代,布里奇曼,巴克D,伯吉斯J, Burrill WD, O ' brien KP, et al。人类22号染色体的DNA序列。自然。1999年12月2日,402 (6761):489 - 95。(文章]
  4. Gerhard DS,瓦格纳L,法因戈尔德EA, Shenmen厘米,松鸡LH,舒勒克,克莱因SL,古老的年代,Rasooly R, P,盖伊M,派克,Derge詹,Lipman D,科林斯FS,张成泽W,雪莉,Feolo M, Misquitta L,李E, Rotmistrovsky K, Greenhut科幻,Schaefer CF, Buetow K,邦纳TI, Haussler D,肯特J Kiekhaus M,弗瑞T,布伦特M, Prange C,施赖伯K,夏皮罗N, Bhat NK,霍普金斯射频,Hsie F,德里斯科尔T,苏亚雷斯MB, Casavant TL, Scheetz TE, Brown-stein MJ, Usdin结核病,年代,Toshiyuki Carninci P,朴Y, Dudekula DB,柯女士,川上K,铃木Y, Sugano年代,格鲁伯CE、史密斯先生,西蒙斯B,摩尔T,沃特曼R,约翰逊SL,阮Y,魏CL, Mathavan年代,Gunaratne PH值,吴J,加西亚,Hulyk西南,Fuh E,元Y,德,Kowis C,霍奇森,Muzny DM,麦克弗森J,吉布斯RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M,马丹,罗德里格斯年代,桑切斯,鳕鱼,Madari,年轻的AC, Wetherby KD,花岗岩SJ,邝PN,布林克利CP,皮尔森RL, Bouffard GG, Blakesly RW,绿色ED,迪克森MC,罗德里格斯AC, Grimwood J,污物J,迈尔斯RM,巴特菲尔德Y,格里菲斯,格里菲斯OL, Krzywinski MI,廖N,莫林R, Palmquist D, Petrescu, Skalska U, Smailus德,斯托特JM, Schnerch,史肯我,琼斯SJ,霍尔特RA, Baross,马拉马,克利夫顿,马克维斯奇KA, Bosak年代也是马列J:状态,质量,和扩张NIH的全长cDNA项目:哺乳动物基因集合(MGC)。基因组研究》2004年10月,14 b (10): 2121 - 7。(文章]
  5. Gevaert K,高堡M, Martens L, Van Damme J, sta,托马斯•GR Vandekerckhove J:探索蛋白质组分析蛋白质加工排序氨基肽的质谱鉴定。生物科技Nat》。2003; 21 (5): 566 - 9。Epub 2003年3月31日。(文章]
  6. Sgouras DN, Athanasiou妈,小比尔GJ,费舍尔RJ,布莱尔DG, Mavrothalassitis GJ:小块土地:ETS域转录阻遏蛋白具有较强的活动,可以抑制ets-associated肿瘤发生和被磷酸化调节细胞周期和促有丝分裂的刺激。EMBO j . 1995年10月2日,14日(19):4781 - 93。(文章]
  7. Sithanandam G, Latif F,咄调频,伯纳尔R, Smola U,李H•库兹民我Wixler V,盖尔L, Shrestha S: 3 pk,一个新的增殖kinase-activated蛋白激酶位于小细胞肺癌肿瘤抑制基因区域。摩尔细胞杂志。1996年3月,16 (3):868 - 76。(文章]
  8. 园林路,自由,米尔斯J, McPhee D:人类免疫缺陷病毒1型Nef Lck和增殖蛋白激酶直接结合,抑制激酶活性。J微生物学报。1996年10月,70 (10):6701 - 8。(文章]
  9. 倪H,王XS, Diener K,姚明Z: MAPKAPK5,小说增殖蛋白激酶激活蛋白激酶(MAPK),是一个衬底的extracellular-regulated激酶(ERK)和p38激酶。生物化学Biophys Res Commun。1998年2月13日,243 (2):492 - 6。(文章]
  10. 迪克米,克利夫顿广告,Lucocq LM,阿莱西博士:有丝分裂原,压力激发了蛋白激酶1 (MSK1)是直接激活MAPK和SAPK2 / p38和可能调解激活的分子。EMBO j . 1998年8月3;17 (15):4426 - 41。(文章]
  11. 妞妞H,黑洞,Dalla-Favera R:抗原受体信号诱导映射kinase-mediated BCL-6转录因子的磷酸化和退化。基因Dev。1998年7月1;12 (13):1953 - 61。(文章]
  12. 营地M,尼科尔斯,是C, Antonsson B,穆达米,夏伯特C, Boschert U, Arkinstall S:磷酸酶的催化活化MKP-3由ERK2增殖蛋白激酶。科学。1998年5月22日,280 (5367):1262 - 5。(文章]
  13. 托德•杰Tanner公斤,Denu JM:细胞外调节激酶(ERK) 1和ERK2是真实的基质dual-specificity酪氨酸蛋白磷酸酶VHR。小说在显示ERK通路中的作用。生物化学杂志。1999年5月7日,274 (19):13271 - 80。(文章]
  14. Cruzalegui FH,卡诺E -特雷斯曼R: ERK活化诱发的磷酸化Elk-1在多个S / t - p图案高化学计量学。致癌基因。1999年12月23日,18 (56):7948 - 57。(文章]
  15. Brondello JM, Pouyssegur J,麦肯齐FR:减少MAP激酶phosphatase-1退化后第42页/ p44MAPK-dependent磷酸化。科学。1999年12月24日,286 (5449):2514 - 7。(文章]
  16. Scheper GC, Morrice NA, Kleijn M,骄傲的CG:增殖蛋白激酶signal-integrating激酶Mnk2是真核起始因子4 e激酶水平较高的哺乳动物细胞基底活动。摩尔细胞杂志。2001年2月,21 (3):743 - 54。(文章]
  17. 德·鲁伊特Ouwens DM, ND, van der Zon GC,卡特美联社,思J, van der Burgt C, Kooistra K, Bos杰,Maassen是的,面包车大坝H:生长因子可以通过一个两步激活ATF2机制:磷酸化通过Ras-MEK-ERK Thr71通路和通过RalGDS-Src-p38 Thr69。EMBO j . 2002年7月15日,21日(14):3782 - 93。(文章]
  18. 加西亚J, Y, Arranz V, Letourneux C, Pezeron G, Porteu F: IEX-1:一个新的ERK衬底参与ERK生存活动和ERK激活。EMBO j . 2002年10月1日,21日(19):5151 - 63。(文章]
  19. 佐野H,刘SC、车道WS Piletz我,Lienhard通用电气:胰岛素受体底物4 associates的蛋白质ira。生物化学杂志。2002年5月31日,277 (22):19439 - 47。Epub 2002年3月23日。(文章]
  20. 陈吴Y, Z,乌尔里希:EGFR和FGFR信号通过ERK1/2 FRS2受到负面的反馈控制。生物化学杂志。2003年8月,384(8):1215 - 26所示。(文章]
  21. Masuda K,日本岛H, C片瞳,菊池凯西:激活ERK诱发的磷酸化MAPK phosphatase-7,物特定磷酸酶,在ser - 446。J生物化学杂志。2003年8月22日,278 (34):32448 - 56。Epub 2003年6月6日。(文章]
  22. 艾伦•拉Morrice N,布雷迪年代,麦基G,帕沙克年代,克拉克公关:抑制caspase-9通过磷酸化ERK MAPK在125年用力推。Nat细胞杂志。2003;5 (7):647 - 54。(文章]
  23. 谢卢Y, W,张DF,姚明JH,罗ZF,王YZ, YY,姚XB: Nek2A指定Erk2的centrosomal本地化。生物化学Biophys Res Commun。2004年8月20日,321 (2):495 - 501。(文章]
  24. Ronnstrand L:通过干细胞因子受体信号转导/ c - kit。细胞摩尔生命科学。2004年10月,61(11日):2535 - 48。doi: 10.1007 / s00018 - 004 - 4189 - 6。(文章]
  25. Mitsushima M,诹访元,Amachi T,建筑师K, Kioka N:细胞外signal-regulated激酶激活表皮生长因子和细胞粘附与磷酸化vinexin。生物化学杂志。2004年8月13日;279 (33):34570 - 7。Epub 2004年6月7日。(文章]
  26. 敬称donna, Vrana是的,格雷戈里·马,损害SR,克雷格RW: MCL1害虫地区被磷酸化和稳定可行的细胞ERK激活后,在其他网站与细胞毒性冈田酸或紫杉醇。致癌基因。2004年7月8日,23(31):5301 - 15所示。(文章]
  27. 王Langlais P C,董LQ,卡罗尔CA, Weintraub圣,刘F:磷酸化的Grb10增殖蛋白激酶:识别Ser150和Ser476 Grb10zeta主要磷酸化网站。生物化学。2005年6月21日,44 (24):8890 - 7。(文章]
  28. 陈CH,王WJ郭JC,蔡HC,林小,常ZF,陈RH:双向信号转导DAPK-ERK交互促进DAPK的凋亡效应。EMBO j . 2005年1月26日,24 (2):294 - 304。Epub 2004年12月16日。(文章]
  29. 香港JW,龙女士,Lim翼:磷酸化的丝氨酸147 tis21 / BTG2 /生物p-Erk1/2诱发针绑定在细胞质和细胞死亡。临床生物化学2005 280年6月3;(22):21256 - 63。Epub 2005年3月23日。(文章]
  30. 多尔蒂可,穆勒J, Ritt哒,周,周XZ,科普兰TD,康拉德TP, Veenstra TD, KP,莫里森DK:监管Raf-1磷酸化直接反馈。摩尔细胞。2005年1月21日,17 (2):215 - 24。(文章]
  31. 奥尔森合资,Blagoev B, F Gnad, Macek B, C·库马尔,莫滕森P,曼M:全球体内,因地制宜磷酸化动态信号网络。细胞。2006年11月3日,127 (3):635 - 48。(文章]
  32. Fujishiro SH Tanimura年代,幽禁,Kashimoto Y,渡边K, Kohno M: ERK1/2使磷酸化GEF-H1向RhoA增强其鸟嘌呤核苷酸交换活动。生物化学Biophys Res Commun。2008年3月28日,368 (1):162 - 7。doi: 10.1016 / j.bbrc.2008.01.066。Epub 2008年1月22日。(文章]
  33. 胡锦涛Y, Mivechi NF:协会和监管热休克转录因子4 b细胞外signal-regulated激酶增殖蛋白激酶和dual-specificity酪氨酸磷酸酶DUSP26。摩尔细胞杂志。2006年4月,26 (8):3282 - 94。(文章]
  34. Degoutin J,维尼M, Gouzi司法院:碱性活化诱发自燃和FRS2招聘:信号和表型PC12细胞分化的结果。2月。2007年2月20日,581 (4):727 - 34。2007年1月25日Epub。(文章]
  35. 徐TR、柏丽GS、Bhari N, Houslay TM,皮特,亚当斯博士,Kolch W, Houslay医学博士Milligan G:突变beta-arrestin 2限制self-association也干扰的交互beta2-adrenoceptor和ERK1/2 MAPKs:影响beta2-adrenoceptor信号通过ERK1/2 MAPKs。j . 2008 7月1;413 (1):51-60。doi: 10.1042 / BJ20080685。(文章]
  36. 中杰,Poghosyan Z,彭宁顿CJ,斯科特X, Handsley MM,警告,Gavrilovic J, Honert K,克鲁格,跨越PN,扫FC,爱德华兹博士:不同的功能自然ADAM-15胞质域变异在人类乳房癌。摩尔癌症研究》2008年3月,6 (3):383 - 94。doi: 10.1158 / 1541 - 7786. - mcr - 07 - 2028。Epub 2008年2月22日。(文章]
  37. 涂抹H,奥尔森合资,Bairlein M, Gnad F, Oppermann FS, Korner R·Greff Z,克里G, Stemmann O,曼M: Kinase-selective浓缩使定量phosphoproteomics激酶组的细胞周期。摩尔细胞。2008年8月8日,31 (3):438 - 48。doi: 10.1016 / j.molcel.2008.07.007。(文章]
  38. Chuderland D, Konson,塞格尔居:识别和描述的信号蛋白的核转位信号。摩尔细胞。2008年9月26日,31日(6):850 - 61。doi: 10.1016 / j.molcel.2008.08.007。Epub 2008年9月4。(文章]
  39. Vomastek T, Iwanicki MP, Burack WR,女子D, Kumar D,帕森斯特里,韦伯MJ, Nandicoori VK:细胞外signal-regulated激酶2 (ERK2)磷酸化网站和对接域核孔复合物蛋白Tpr合作规范ERK2-Tpr交互。摩尔细胞杂志。2008年11月,28 (22):6954 - 66。doi: 10.1128 / MCB.00925-08。Epub 2008年9月15日。(文章]
  40. 周Dephoure N, C, Villen J, Beausoleil SA Bakalarski CE、埃里奇那本怀特SJ, Gygi SP:有丝分裂磷酸化定量地图集。《美国国家科学院刊S a . 2008年8月5日,105 (31):10762 - 7。doi: 10.1073 / pnas.0805139105。Epub 2008年7月31日。(文章]
  41. Gauci年代,Helbig AO, Slijper M, Krijgsveld J, AJ,穆罕默德年代:Lys-N和胰蛋白酶在精制SCX-based法覆盖的补充部分组织磷酸化蛋白质组的方法。肛门化学2009 81年6月1;(11):4493 - 501。doi: 10.1021 / ac9004309。(文章]
  42. 胡锦涛年代,谢Z,馆,于X,江L,林J,ρHS, Woodard C, H, Jeong JS,漫长的年代,他X,韦德H街”年代,钱学森J,朱H:剖析人类protein-DNA interactome揭示ERK2的转录阻遏干扰素信号。细胞。2009年10月30日,139(3):610 - 22所示。doi: 10.1016 / j.cell.2009.08.037。(文章]
  43. 彼得森太阳J, M, Ronnstrand L: D816V突变的c - kit今后要求Src家族激酶c - kit信号转导。J生物化学杂志。2009年4月24日,284(17):11039 - 47岁。doi: 10.1074 / jbc.M808058200。Epub 2009 3月5。(文章]
  44. 焦点在于F,开始M,帕尔马,法拉利E, Nardozza美联社,Hooft van Huijsduijnen R,高桥T, Castagnoli L, Cesareni G:肿瘤抑制density-enhanced phosphatase-1 (DEP-1)抑制RAS途径ERK1/2直接去磷酸化的激酶。生物化学杂志。2009年8月14日,284 (33):22048 - 58。doi: 10.1074 / jbc.M109.002758。Epub 2009年6月3。(文章]
  45. 赢得M,公园KA, Byun HS,金年,崔提单,香港JH,公园J, Seok JH,李YH,曹CH,歌曲,Kim YK沈嗯,户珥通用:蛋白激酶SGK1增强MEK / ERK复杂地层通过磷酸化ERK2:积极监管作用的含义SGK1的ERK在肝脏再生功能。J乙醇。2009年7月,51 (1):67 - 76。doi: 10.1016 / j.jhep.2009.02.027。Epub 2009年4月16日。(文章]
  46. Oppermann FS, Gnad F,奥尔森的合资企业,公司R·Greff Z,克里G,曼M,涂抹H:大规模的人类激酶组的蛋白质组学分析。摩尔细胞蛋白质组学。2009年7月,8 (7):1751 - 64。doi: 10.1074 / mcp.M800588-MCP200。Epub 2009年4月15日。(文章]
  47. 洛伦茨K,施密特JP, Schmitteckert EM Lohse MJ:一种新型的ERK1/2自身磷酸化导致心脏肥大。Nat地中海。2009年1月,15 (1):75 - 83。doi: 10.1038 / nm.1893。Epub 2008年12月7日。(文章]
  48. Yoon年代,塞格尔R:细胞外signal-regulated激酶:多种基质调节细胞功能的多元化。增长因素。2006年3月,24 (1):21-44。(文章]
  49. 姚明Z,塞格尔R: ERK信号级联,观点不同亚细胞的隔间。Biofactors。2009; 9月- 10月35 (5):407 - 16。doi: 10.1002 / biof.52。(文章]
  50. Mayya V,朗格DH、黄SI Rezaul K, L, Eng JK, Rodionov V,汉族DK:定量phosphoproteomic分析T细胞受体的信号显示系统调制的蛋白质相互作用。Sci信号。2009年8月18;2 (84):ra46。doi: 10.1126 / scisignal.2000007。(文章]
  51. 奥尔森合资,Vermeulen M, Santamaria Kumar C,米勒ML,詹森LJ Gnad F,考克斯J,詹森TS Nigg EA,椰子饼,曼M:定量phosphoproteomics揭示广泛的全面磷酸化网站入住率在有丝分裂期间。Sci信号。2010年1月12日,3 (104):ra3中。doi: 10.1126 / scisignal.2000475。(文章]
  52. Burkard TR, Planyavsky M, Kaupe我,布雷特FP, Burckstummer T,贝内特KL, Superti-Furga G, Colinge J:初始特征的人类蛋白质组中心。BMC系统杂志。2011年1月26日,17。doi: 10.1186 / 1752-0509-5-17。(文章]
  53. 沃策尔我,塞格尔R: ERK级联:独特的功能在不同的亚细胞的细胞器。癌症基因。2011年3月,2 (3):195 - 209。doi: 10.1177 / 1947601911407328。(文章]
  54. Lim JH,刘Y, Reineke E,花王HY:增殖细胞外蛋白激酶2 signal-regulated激酶磷酸化和促进Pin1 protein-dependent早幼粒细胞白血病蛋白质周转。生物化学杂志。2011年12月30日;286(52):44403 - 11所示。doi: 10.1074 / jbc.M111.289512。Epub 2011年10月27日。(文章]
  55. Rigbolt KT, Prokhorova助教,Akimov V, Henningsen J,约翰森PT, Kratchmarova我卡塞姆M,曼M,奥尔森合资,Blagoev B:整个系统的时序特征的人类胚胎干细胞的分化法蛋白质组和组织磷酸化蛋白质组。Sci信号。2011年3月15日,4 (164):rs3。doi: 10.1126 / scisignal.2001570。(文章]
  56. Bienvenut西弗吉尼亚州,Sumpton D,马丁内斯,里拉,Espagne C, Meinnel T, Giglione C:比较大规模的描述揭示了植物和哺乳动物蛋白质和特质N-alpha-acetylation特性相似。摩尔细胞蛋白质组学。2012年6月,11 (6):M111.015131。doi: 10.1074 / mcp.M111.015131。2012年1月5 Epub。(文章]
  57. 范Damme P、拉萨M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola,金正日DS, De Juan-Pardo E, Demeyer K, K, Larrea E, Timmerman E,普列托J,阿内森T,谢尔曼F, Gevaert K, Aldabe R:氨基端acetylome分析和功能的见解氨基乙酰转移酶NatB。《美国国家科学院刊S a . 2012年7月31日;109 (31):12449 - 54。doi: 10.1073 / pnas.1210303109。Epub 2012年7月18日。(文章]
  58. reiter V, Fey D, Kolch W, Kholodenko BN, Farhan H: Pseudophosphatase冥河调节细胞命运的决定和细胞迁移ERK1/2时空调控的。《美国国家科学院刊S a . 2013年7月30日;110 (31):E2934-43。doi: 10.1073 / pnas.1301985110。Epub 2013年7月11日。(文章]
  59. 扁Y,歌C,程K,董M,王F,黄J,阳光D, L, M,邹H:酶辅助RP-RPLC方法。法深入分析人类肝脏组织磷酸化蛋白质组蛋白质组学。2014年1月16日;96:253 - 62。doi: 10.1016 / j.jprot.2013.11.014。Epub 2013年11月22日。(文章]
  60. 福特福克斯T,科尔JT,谢X, PJ, Germann UA,波特博士Pazhanisamy年代,弗莱明,Galullo V,苏女士,威尔逊KP:一个氨基酸替换使ERK2容易pyridinyl咪唑p38 MAP激酶的抑制剂。蛋白质科学。1998年11月,7 (11):2249 - 55。(文章]
  61. Ohori M,木下光男T,大久保M,佐藤K,山崎,荒川H,西村年代,Inamura N, H,只是Neya M,宅一生H,藤井裕久T:识别选择性ERK抑制剂和结构测定inhibitor-ERK2复杂。生物化学Biophys Res Commun。2005年10月14日,336 (1):357 - 63。(文章]
  62. 木下光男T, Warizaya M, Ohori M,佐藤K, Neya M,藤井裕久T:人类ERK2的晶体结构与pyrazolo混合(3上)哒嗪衍生物。地中海Bioorg化学。2006年1月1;16 (1):55-8。Epub 2005年10月18日。(文章]
  63. Ohori M,木下光男T, Yoshimura年代,Warizaya M H,只是宅一生H:角色的半胱氨酸残基ERK活性部位和MAPKK家庭。生物化学Biophys Res Commun。2007年2月16日,353 (3):633 - 7。Epub 2006年12月20日。(文章]
  64. 曹Aronov,贝克C, Bemis GW, J,陈G,福特PJ Germann UA,绿色J,黑尔先生,雅各布斯M, Janetka JW, Maltais F, Martinez-Botella G, Namchuk MN, Straub J,唐问,谢谢:翻转:structure-guided选择性pyrazolylpyrrole ERK抑制剂的设计。50 J医学杂志。2007年3月22日,(6):1280 - 7。Epub 2007年2月15日。(文章]
  65. Critton DA, Tortajada斯泰森毡帽G, Peti W,页面R:造血酪氨酸磷酸酶底物识别的结构基础。生物化学。2008年12月16日,47 (50):13336 - 45。doi: 10.1021 / bi801724n。(文章]
  66. Aronov,唐问,Martinez-Botella G,比米吉瓦,曹J,陈G,尤因NP,福特PJ Germann UA,绿色J,黑尔先生,雅各布斯M, Janetka JW, Maltais F, Markland W, Namchuk MN, Nanthakumar年代,Poondru年代,Straub J, ter Haar E,谢谢:Structure-guided设计有效和选择性pyrimidylpyrrole抑制剂细胞外signal-regulated激酶(ERK)使用构象控制。J地中海化学。2009年10月22日,52 (20):6362 - 8。doi: 10.1021 / jm900630q。(文章]

药物的关系

药物的关系
beplay体育安全吗DrugBank ID 的名字 药物组 药理作用? 行动 细节
DB01169 三氧化二砷 批准,临床实验 是的 诱导物 细节
DB02482 Phosphonothreonine 实验 未知的 细节
DB02733 Purvalanol 实验 未知的 抑制剂 细节
DB06195 Seliciclib 临床实验 未知的 细节
DB06641 Perifosine 临床实验 未知的 细节
DB06877 (N, N-DIMETHYL-4) - 4-PHENYL-1H-PYRAZOL-3-YL 1 h-pyrrole-2-carboxamide 实验 未知的 细节
DB07010 N-BENZYL-4 - [4 - (3-CHLOROPHENYL) 1 h-pyrazol-3-yl] 1 h-pyrrole-2-carboxamide 实验 未知的 细节
DB07264 (S) - n - (1 - (3-CHLORO-4-FLUOROPHENYL) 2-hydroxyethyl) 4 - (4 - (3-CHLOROPHENYL) 1 h-pyrazol-3-yl) 1 h-pyrrole-2-carboxamide 实验 未知的 细节
DB07788 (3 r 5 z 8, 9, 11 e) 8日9日16-TRIHYDROXY-14-METHOXY-3-METHYL-3, 4、9日10-TETRAHYDRO-1H-2-BENZOXACYCLOTETRADECINE-1 7土卫四(8小时) 实验 未知的 细节
DB07794 5 - (2-PHENYLPYRAZOLO [1 5] PYRIDIN-3-YL) 1 h-pyrazolo PYRIDAZIN-3-AMINE 3上 实验 未知的 细节
DB07905 Hypothemycin 实验 未知的 细节
DB02116 Olomoucine 实验 未知的 细节
DB08513 [4 - ({5 - (AMINOCARBONYL) 4 - [(3-METHYLPHENYL)氨基]PYRIMIDIN-2-YL}胺基)苯基)乙酸 实验 未知的 细节
DB08521 4 - [4 - (4-Fluorophenyl) 2 - [4 - ((R) -methylsulfinyl)苯基]1 h-imidazol-5-yl]吡啶 实验 未知的 细节
DB04338 SB220025 实验 未知的 细节
DB11120 松节油 批准,实验 未知的 细节
DB13930 Ulixertinib 临床实验 未知的 抑制剂 细节
DB00945 乙酰水杨酸 批准,vet_approved 未知的 细节
DB02587 Colforsin 实验,试验 未知的 激活剂 细节
DB01017 二甲胺四环素 批准,临床实验 未知的 抑制剂 细节